Si tu t’intéresses à la pizza, tu as probablement déjà vu des discussions autour du gluten.
Mais, qu’est-ce que le gluten ?
Pour certains c’est un élément essentiel pour la préparation d’une pizza.
Pour d’autres, c’est un élément à bannir pour cause d’intolérance.
Que savons nous vraiment sur le gluten ?
Personnellement avant d’écrire cet article, le sujet était un peu flou.
Pour comprendre, rien de mieux que plonger au cœur du gluten.
Aujourd’hui, je vais essayer d’enrichir tes connaissances à l’aide de sources sérieuses.
Notamment celle de romain Trigueros ambassadeur du pain.
Prépare toi un petit café, tu risques de relire plusieurs fois. 😋
👇 Sommaire 👇
Le gluten c’est quoi ?
Le gluten est une substance viscoélastique composée de protéines. Le terme gluten provient de l’étymologie “glue”.
À l’origine, le gluten était dénommé glutine, découvert au 18e siècle par Beccari.
Sur le plan technique, par sa viscoélasticité tel un chewing-gum, il permet de faire lever une pâte en emprisonnant le gaz carbonique qui se dégage de celle-ci, par son imperméabilité.
C’est une protéine composée de deux protéines différentes, regroupées dans les familles des prolamines et glutélines.
Les deux protéines qui composent le gluten sont la gliadine et la gluténine.
Pour faire simple, la glutéline du blé s’appelle gluténine.
Bien entendu, les gliadines et gluténines ne sont pas les seules protéines de la céréale, c’est bien pour cela qu’il existe des familles.
D’autres protéines sont ce que l’on appelle des protéines “cytoplasmiques”, comme les albumines et les globulines solubles.
On peut donc considérer que sur une farine de blé courant, lorsqu’il y a marqué «12% de protéines» sur le sac, il n’y a en réalité que 9,6% de gluten.
Le gluten est une protéine insoluble qui représente 80% des protéines du blé.
Le reste sont des protéines cytoplasmiques.
Le gluten et la maladie cœliaque
Les prolamines sont une famille de protéines regroupant les gliadines du blé, de l’orge, du seigle et de l’avoine.
on les appelle gliadine, hordéine, sécaline et avénine selon le type.
La prolamine du blé, c’est qui nous intéresse, s’appelle la gliadine.
Ces prolamines sont considérées comme toxiques pour les personnes atteintes de maladie cœliaque ou intolérantes au gluten.
Car oui depuis de nombreuses années, même si cela est encore à démontrer, ce serait la gliadine et certaines prolamines qui seraient responsables de nos troubles digestifs.
Le professeur Muray à démontré par des analyses et des études de 1950 et d’autres de 2009, que le nombre de malades cœliaque, c’est-à-dire allergique au gluten, a quadruplé ces 20 dernières années.
Aujourd’hui, 2% de la population est impactée.
Mais alors, que s’est il passé ?
Déjà il faut savoir qu’en France, il n’y a que deux usines d’extraction de gluten.
Le fameux gluten que l’on ajoute au blé, le gluten ajouté.
Ce gluten est extrait de blés durs bas de gamme, souvent issus de l’alimentation animale.
Ces blés pauvres destinés aux animaux, sont cultivés avec des hormones, des pesticides et des produits phytosanitaires.
Ces blés sont souvent azotés pour accroître le rendement, au détriment de la qualité du gluten.
Et pourtant, on va quand même leur prélever le gluten pour l’ajouter dans nos farines en toute légalité.
Tu commences à comprendre le problème ?
NB : L’OGM très controversée, se légalise d’ailleurs dans des pays fournisseurs de farines pour la France. Il est également à noter, que le maïs ou le soja sont en majorité issus de culture OGM. Leur présence dans certains mix, bien souvent inférieur à 1% car utilisés comme améliorant, n’est pas assujetti à un affichage obligatoire.
Ces glutens indigestes sont partout dans nos farines et elles sont de plus en plus modifiées pour accroître leur ténacité, ce qui les rend de plus en plus indigestes.
Ces glutens indigestes sont ajoutés également de manière exponentielle, dans tout et n’importe quoi, par pur rendement économique, faisant exploser notre recommandation de gluten à consommer par jour.
Aujourd’hui, il y a un problème avec le gluten, mais ce n’est pas le gluten le responsable.
C’est l’industrialisation, sa modification et sa surconsommation.
Il y a d’ailleurs des études à ce sujet, sur la digestibilité qui se mesure avec un appareil que l’on appelle “le masticateur”.
Selon les blés, paysans ou industriels, on remarque une différence ahurissante au niveau de la digestibilité.
Il y a d’ailleurs des livres qui traitent très bien ce sujet, «I love gluten» de Victor Coutard.
Le gluten comment ça marche ?
Mais revenons à l’essentiel, outre cette culture douteuse, pour accroître la teneur en protéines et donc en gluten d’une farine, les industriels et agriculteurs jouent aussi sur la teneur en azote.
Car oui, il faut savoir que le gluten tel quel, n’existe pas dans la farine.
Le gluten se compose d’azote, de matière azotée, c’est uniquement en présence d’eau, dans une pâte, que les protéines gliadines et gluténines vont se structurer entre elles par le biais des ponts disulfures pour former le réseau glutineux.
Pour produire des protéines la plante a besoin d’azote qui va s’accumuler dans le grain à la fin du cycle végétatif.
Environ 80 % de l’azote contenu dans le grain est absorbé avant la floraison alors que 20 % seulement est absorbé après la floraison.
Certains agriculteurs ne vont donc pas hésiter à azoter leur terre de façon non naturelle pour accroître la teneur en protéines, mais cela ne définira pas la qualité du gluten.
L’ajout d’azote n’est pas considéré comme produit toxique, c’est un gaz.
Le problème vient plutôt de son accumulation dans le sol.
À force de charger la terre en azote, une bonne partie de celui-ci se dégrade et produit des nitrates ainsi que de l’ammoniaque.
Polluant les alentours, les nitrates détruisent toute la biodiversité de la faune et de la flore, en augmentant le risque de cancer de la population riveraine.
L’ammoniaque lui, en polluant l’air, est un des principaux responsables de la présence de particules fines dans nos poumons, car celui-ci est une particule fine volatile.
Tout bons paysans ou agriculteurs raisonnés pourront en parler de manière plus détaillée.
Le gluten et les ponts disulfures
Juste avant, je parlais des ponts disulfures qui permettent de relier les gliadines aux glutenines, ces deux protéines azoté distinctes, et qui ensemble forment le gluten.
Un pont disulfure est une liaison covalente (dite forte) qui se forme par oxydation dans les protéines et qui relie entre elles chaque molécule de gliadine et gluténine, qui sont les deux protéines qui forment le gluten.
C’est d’ailleurs pour ça, que la force d’une pâte augmente pendant le pétrissage. L’oxydation du pétrissage renforce les ponts disulfures et contribue à l’augmentation de la force.
Ces liaisons disulfures se relient entre les atomes de soufre des glutens, portés par des protéines (les cystéine), en présence d’eau.
Elles permettent la structuration du gluten et de son renforcement.
En sois, la qualité d’une pâte à pizza dépend de celle du gluten, et non pas de la quantité.
D’où l’importance de la réticulation des protéines, c’est-à-dire de l’établissement de liaisons entre ces molécules.
La force du gluten
Le gluten est un réseau «viscoélastique» et sa force se défini par trois éléments.
La ténacité, l’élasticité et extensibilité.
Pour augmenter sa force, nous avons besoin de renforcer les ponts disulfures par le biais de l’oxydation.
Et comme tu peux le constater de manière empirique, un gain de force par oxydation ne se fait pas que par le pétrissage, tu peux également l’obtenir par la fermentation ou les rabats.
Tu as surement déjà remarqué que lors d’un pointage en masse, la pâte prends de la force, mais alors pourquoi ?
Concernant le pointage et autres méthodes de fermentation, il faut savoir que les levures dégagent de l’alcool (éthanol C2H5OH) et du dioxyde de carbone (CO2), composé d’un atome de carbone et de deux atomes d’oxygène, qui permettent d’obtenir le volume d’une pâte.
Par cette présence en oxygène, les ponts disulfures se forment par oxydation avec le CO2 dégagé par les levures lors de la fermentation.
Le volume de la pâte augmente et le réseau du gluten se renforce.
Concernant les rabats, en repliant la pâte sur elle-même, on oxyde la pâte et on renforce à nouveau les ponts disulfures qui se forment toujours par oxydation. On apporte à nouveau de l’oxygène aux levures qui vont consommer et se rebooster en énergie pour produire plus de gaz, et à nouveau renforcer la pâte.
Mais quand il n’y a aucun pétrissage, aucun rabat comme dans une autolyse et que le réseau glutineux se forment et se lisse.
Mais alors pourquoi ?
Il faut savoir que lorsque l’on fait des protocoles sans pétrissage, on a recherce à avoir une pâte chaude, au-dessus de 25 degrés.
Il faut aussi savoir qu’à partir de 25,5°C on active de manière optimale une certaine enzyme qui est «la protéase».
Les protéases sont des catalyseurs qui ont pour rôle de dégrader les protéines dont le réseau glutineux.
En dégradant le réseau glutineux, elles permettent par les failles intramoléculaires dans ces dernières, une meilleure oxydation de la pâte, et un accroissement du renforcement des ponts disulfures.
Car comme je l’ai dis, les ponts disulfures sont une liaison entre les protéines du gluten, causée par oxydation.
Imagine des ciseaux qui font des trous dans ton t-shirt.
L’air passe beaucoup mieux sur ton corps avec ce t-shirt troué, n’est-ce pas ?
Et bien ce t-shirt est à l’image du réseau glutineux, et les ciseaux à l’image des protéases.
En faisant des trous dans le réseau glutineux, elles améliorent la pénétration de l’oxygène et l’oxydation des ponts disulfures.
NB : Les protéases s’activent de manière optimale sur des pâtes chaudes d’environ 25,5°c.
Une autolyse à 27°C se lissera beaucoup plus vite qu’une autolyse à 21°C.
L’acidité du levain naturel sur le gluten
Les puristes du levain pourront remarqué que sur pizza au levain, dans le cas d’un levain trop acide la corniche se trouvera très serrée avec la mie compacte.
Pourquoi ?
Le levain se compose de bactéries hétéro ou homofermentaire, lactique ou acétique selon la température.
En fait il y a plusieurs plages de températures pour les bactéries.
En-dessous de 28 degrés, on est sur une fermentation hétérofermentaire lactique et acétique.
Au-dessus de 28 degrés, on est sur une fermentation homofermentaire lactique.
Dans le cas d’un levain mal géré, souvent rafraîchi trop froid, sans passage à température ambiante, on va privilégier des fermentations acétiques.
En milieu acétique, nous développons des bactéries acétiques comme l’acétobacter et d’autres, qui produisent de l’acide acétique.
C’est-à-dire des alcools (de l’éthanol), notamment issus du vinaigre.
Ce fameux goût acre et acide.
Plus un levain vieillit en milieu acétique, plus il va fermenter et produire de l’acide acétique via les bactéries acétiques.
Plus il sera acide et plus le pH sera bas.
Pour rappel, la fermentation acétique est une réaction biochimique caractérisée par la dégradation de l’éthanol en acide acétique due à la présence de dioxygènes.
L’acidité d’un levain, par son pH bas, permet d’activer les enzymes de type protéase, qui vont dégrader le gluten.
Car les protéases sont activent en milieu chaud ou acide.
En milieu acide par le levain, elles vont favoriser l’oxydation des ponts disulfures par le principe du ciseau, et renforcer les points disulfures, qui en excès se verront détruits ou déstructurés.
L’acidité d’un levain abîme le gluten et réduit la rétention gazeuse parce que l’acidité accélère la dégradation du réseau glutineux par l’action des protéases.
On se retrouve donc bien souvent avec une pâte acide, compacte et avec une mie serrée.
La qualité du gluten
La qualité du gluten se mesure principalement par le biais de 2 analyses meunière.
Par l’alveographe de Chopin et la sédimentation de Zélény.
Il est donc nécessaire de comprendre la valeur de son gluten, pour déterminer comment on va pouvoir le travailler.
Aujourd’hui très peu comprennent une analyse de Chopin.
Et pourtant, celle-ci détermine la qualité de farine que l’on a, dans le but de pouvoir s’y adapter.
On détermine la valeur du gluten, par sa valeur boulangère, c’est à dire son W.
L’alvéographe de chopin
L’alvéographe dans le domaine de la rhéologie détermine les caractéristiques et la qualité d’une farine. En mesurant la pression d’air nécessaire pour gonfler la pâte, en déterminant sa force et son extensibilité.
En fait, il enregistre l’expansion d’une bulle de pâte soufflée à l’air jusqu’à ce qu’elle se brise. Ce qui permet d’enregistrer la mesure sur un graphique appelé “alvéogramme”.
Il mesure quatre paramètres fondamentaux.
P : indice de la ténacité de la pâte, une valeur de pression exprimée en mmH2O.
Plus les valeurs sont élevées, plus la quantité d’eau requise est importante pour avoir la bonne consistance et le bon rendement.
L : indice d’extensibilité de la pâte, exprimé en mm, indique la capacité de longueur d’une pâte et sa porosité (alvéoles).
W : indûment appelé indice de force, étant une énergie, elle s’exprime en joule. Elle est l’énergie nécessaire pour gonfler une bulle de pâte jusqu’à sa rupture. Plus sa valeur est élevée, plus le réseau protéique de la farine est élevé. Ce qui permet la réalisation d’un produit très levé.
Une farine est dite «de force» lorsque celle-ci dépasse au moins les W de 280.
G : indice de gonflement donné par la racine carrée du volume d’air nécessaire pour briser une bulle de pâte. Il représente la capacité à briser la bulle de la pâte.
Le rapport P/L indique le degré d’extensibilité de la farine.
Avec des rapports < 0,5 de P/L, la pâte sera extensible, molle et collante.
Au contraire, avec des rapports > 0,5 de P/L, la pâte sera moins extensibles, rigide et de faible volume.
En réalité, outre le W qui ne veut rien dire, c’est réellement le rapport P/L qui va indiquer la bonne qualité ou non d’une farine.
C’est pour cela qu’il est nécessaire de le maîtriser et comprendre les faiblesses de sa farine.
NB : La force boulangère des blés d’aujourd’hui est 2,5 à 4 fois plus élevés que ceux d’il y a 60 ans.
De quoi se poser des questions.
L’indice de zélény
Le test de sédimentation de Zeleny permet de classifier des blés suivant leur qualité.
Le zélény repose sur la capacité des protéines, notamment du gluten de la farine, à gonfler en milieu acide.
Pour faire l’essai, on ajoute de la farine, de l’acide lactique et de l’isopropanol dans un tube à essai que l’on agite comme pour mesurer l’indice de chute de Hagberg.
On mesure la hauteur du dépôt obtenu après agitation, repos, et sédimentation.
Au final c’est comme si on hydrolysé le gluten.
C’est comme cela que l’on va mesurer sa qualité et sa résistance.
Ce qu’il faut retenir sur le gluten
Le sujet du gluten est bien plus complexe que ma synthèse dans cet article.
J’espère que cela va t’aider à mieux comprendre le gluten et surtout à mieux comprendre les réactions de ta pâte à pizza.
Si tu le souhaites, tu es libre de lire un complément : Comment calculer la bonne température d’une pâte à pizza (méthode des 3T)
